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FU Berlin
Digitale Dissertation

Karsten Heyne :
Ultraschnelle Dynamik Protein-gesteuerter Reaktionen in Bakteriorhodopsin und bakteriellem Phytochrom
Ultrafast dynamic protein-controlled reactions in bacteriorhodopsin and bacterial phytochrome

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|Zusammenfassung| |Inhaltsverzeichnis| |Ergänzende Angaben|

Zusammenfassung

Die Umwandlung von Sonnenlicht in biochemisch nutzbare Energie wird in der Natur durch die Chromoproteine gewährleistet. Essentiell für deren Funktion ist, dass der lichtabsorbierende Bestandteil des Proteins, der Chromophor, auf spezifische Weise in das Protein eingebettet ist. Die resultierende Chromophor - Protein Wechselwirkung kann sowohl die Ausbeute, als auch den Reaktionskanal katalysieren. Um diese natürliche Reaktionssteuerung zu verstehen, werden in der vorliegenden Arbeit die ersten Schritte der Lichtabsorption und die damit verbundenen Änderungen in dem Chromoprotein untersucht. Es wurden zwei Chromoproteine untersucht: 1) Bakteriorhodopsin (bR) ist eine lichtgetriebene Protonenpumpe, die es dem Bakterium ermöglicht Energie aus Sonnenlicht zu gewinnen. Der primaere Schritt der Energieumwandlung ist die Isomerisierung des Chromophors Retinal, die durch das Protein mindestens 3 fach beschleunigt wird. Die Quantenausbeute dieser Isomerisierung wird dabei ebenfalls deutlich erhöht. Wir haben nun gezielte Einfach- und Doppelmutanten untersucht, die Einfluss auf diese Reaktionssteuerung haben, um den Steuerungsmechanismus deutlicher herauszuarbeiten. 2) Bakterielles Phytochrom ist ein Photorezeptor, dessen Funktion noch nicht so gut bekannt ist, wie die des pflanzlichen Phytochroms. Eine hohe genetische Homologie und ein nur leicht unterschiedliches Verhalten bezüglich der Absorption von Licht machen bakterielles Phytochrom zu einem hervorragenden Vergleichssystem für pflanzliches Phytochrom. Charakteristisch für das photochemische Verhalten von Phytochrom ist, dass in demselben Chromoprotein zwei unterschiedliche Photoreaktionen ablaufen, die durch das Protein gesteuert werden. Wir haben erstmals die primäre Photoreaktion des bakteriellen Phytochroms charakterisiert und ein Modell für die Primaerreaktion aufgestellt.

Inhaltsverzeichnis

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0. Titelblatt, Inhaltsverzeichnis
1. Einleitung 1
1.1. Die Protonenpumpe Bakteriorhodopsin 5
1.2. Der Photorezeptor Phytochrom 10
1.3. Ultrakurzzeitspektroskopische Grundlagen 14
2. Experimentelle Methoden 27
2.1. Einleitung 27
2.2. Lasersystem 27
2.3. VIS-VIS-Spektroskopie 28
2.4. VIS-IR-Spektroskopie 46
2.5. Signaldetektion und Signalverarbeitung 54
2.6. Charakterisierung der Lichtimpulse 70
2.7. Probenpräparation 76
2.8. Probenhalter 77
2.9. Zusammenfassung 78
3. Ergebnisse und Diskussion 81
3.1. Steuerung der Primärreaktion von bR 81
3.2. Dynamik der Primärreaktion von Cph1-PEB 96
3.3. Dynamik der Primärreaktion von Cph1-PCB Pr 105
3.4. Primärreaktion von Cph1-PCB in der Pfr -Form 154
4. Zusammenfassung und Ausblick 159
A. Anhang 163
A.1. Biologische Grundlagen 163
A.2. Physikalische Grundlagen 166
A.3. Ergänzungen zur Auswertung 170
Literaturverzeichnis 193

Ergänzende Angaben:

Online-Adresse: http://www.diss.fu-berlin.de/2002/2/index.html
Sprache: Deutsch
Keywords: bacteriorhodopsin, phytochrome, reaction control, isomerization, ultrafast reaction
DNB-Sachgruppe: 29 Physik, Astronomie
Datum der Disputation: 13-Feb-2001
Entstanden am: Fachbereich Physik, Freie Universität Berlin
Erster Gutachter: Prof. Dietmar Stehlik
Zweiter Gutachter: Prof. Maarten Heyn
Kontakt (Verfasser): heyne@mbi-berlin.de
Kontakt (Betreuer): diller@physik.fu-berlin.de
Abgabedatum:10-Dec-2001
Freigabedatum:04-Jan-2002

 

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